پرسش‌های مربوط به فتوسنتز

١- منبع احتمالی مواد خام موجود در پیکره اشکال اولیه حیات چه بوده است؟

 ۲- چه معیارهایی جهت تعریف یک موجود به عنوان یک شکل حیاتی وجود دارد؟

 ٣- اکسیژن چه نقشی در تکامل حیات در روی کره زمین داشته است؟

۴- گیاهان خشکی چه مزایایی در مقایسه با اجداد آبزی خود دارند؟

آیا می توانید معایب یک گیاه خشکیزی را نام ببرید؟

 ۵- گیاهان غیر از منبع غذایی، فواید بسیار زیاد دیگری نیز در زندگی ما دارند. چند مورد از این فواید را میتوانید نام ببرید؟ آیا تاکنون از گیاه سبزی تشکر کرده اید؟

۶- علم گیاه شناسی شامل مطالعه گیاهان، قارچها، جلبکها و باکتری ها، اهمیتی کلیدی در درک نحوه عملکرد زمین دارد. این علم چه اهمیتی در رویارویی با مشکلات کنونی و آینده دارد؟

 

در قسمت نظرات پاسخ  های خود را ارسال کنید.

به برنده این مسابقه جایره اشتراک یکساله وبسایت بیولایف تعلق خواهد گرفت.

اعمال پروتئین های غشاء

Ò1-شرکت در ساختمان غشاء

Ò2-به عنوان کانالهای نشتی

Ò3-به عنوان کانالهای دریچه دار (الکتریکی – شیمیایی – مکانیکی – کششی)

Ò4-به عنوان کانالهای حامل

Ò5-به عنوان آنزیم –

Ò6-به عنوان عوامل ایمنی

Ò7-به عنوان پمپ

Ò8-به عنوان رسپتور

Ò

Òکانالهای نشتی (Leak Channel):

   -  فاقد دریچه بوده ودارای مجرای همواره باز است

      - برای هر یونی اختصاصی است و فقط اجازه عبور آن یون را می دهد

      

Ò

Òکانالهای دریچه دار:

ü وابسته به ولتاژ (الکتریکی):

     - وضعیت باز یا بسته بودن کانال به اختلاف پتانسیل دو سوی غشاء بستگی دارد

       - دریچه، حساس به تغییر ولتاژبوده وبر این اساس در دو وضعیت باز یا بسته قرار می گیرد

       - برای هر یونی اختصاصی است و فقط اجازه عبور آن یون را می دهد

 

Òغشاء دارای 10% قند نیز می باشد.

Òبه نظر بیوشیمیست ها غشاء دارای 40% چربی 50% پروتیین 10% قند می باشد.به نظر فیزیولوزیست ها چربی 45% پروتیین 55% و قند بصورت ترکیب با پروتیین و چربی بصوزت گلیکولیپید و گلیکو پروتیین است.

Òاعمال ترکیبات گلیکویی : شرکت در کلیکوکالیس  وسیستمهای ایمنی

Ò

 کربوهیدراتهای غشاء:

ü گلیکولیپید

ü گلیکوپروتئین

v گلیکوکالیکس:

     پوشش کربوهیدراتی سطح

    خارج سلولی

 نقش کربوهیدرات غشایی:

ü اتصال دو سلول به یکدیگر

üگیرنده برخی هورمونها مانند انسولین

üدخالت در واکنشهای ایمنی

üبخشیدن بار منفی به سطح خارج سلول و دفع اشیای منفی از سلول

ü

Òاینتگرینها: اتصال  غشای سلول به  فیبرونکتین و لامینین موجود در ماتریکس خارج سلولی

Òکادهرین ها: اتصال سلول به سلول و وابسته به یون کلسیم.

       گلیکوپروتئین بوده ودر سیناپسهای نورون-نورون فراوان است

Ò N-CAM: مشابه کادهرینها بوده ولی نیازی به کلسیم ندارند. اغلب در نورونها وجود دارد

Òسلکتین: گلیگوپروتئین غشای سلولهای اندوتلیالی اند (به خصوص در مویرگها) که سبب شناسایی قندهای سطح WBC و اتصال اولیه WBC به اندوتلیال می شوند.

فیزیولوژی سلول

سلول پدری + سلول مادری – سلول 2n کروموزومی

این سلول تقسیم شده و 12- 10*100- 75 سلول تولید می کند که در طول دوران جنینی رخ می دهد.

 این سلولها وارد ارگانوژنز شده به تدریج بخشهایی را در خودشان بوجود می آورند و تمایزها شروع می شوند. از جمله سلولهای عضلانی – استخوانی – عصب و ....

پس سلولها دارای بخش های مشترکات و موارد تمایز متعددی می شوند .

•بیش از 100تریلیون سلول در بدن وجود دارد

•گویچه های قرمزفراوانترین سلول بدن است :25 تریلیون25.000.000.000.000

•وجود   شباهت  و  اختلاف  بین سلول ها

      تامین انرژی              سوخت اولیه

      دفع مواد زاید            ا عمال ویژه

      قابلیت تولید مثل       شکل سلولها

Òتامین انرژی:برای تامین انرژی در طبیعت از عمل سوختن استفاده میشود که نیازمند 3 عامل است اکسیژن- ماده سوختی و سیستم سوزاننده و تولید کننده انرژی

Òدر بدن ما هم همینطور است هر سلولی موظف به تولید انرژی برای خودش است پس باید....

Òنگاه به ارگانوژنز در همین رابطه....

Òحفظ محیط داخلی هموستاز: تنظیم اب- فشار خون-گرما- pH

Òفیدبک منفی: co2 بالا افزایش تنفس و کاهش ان- فشار خون

Òفید بک مثبت: بد: بدخیمی سرطانها خوب:زایمان- لخنه- پتانسیل عمل

Òفید فوروارد. تصمیم های پیش رس و پیش بینی کردن حرکات

Òترکیب کلی سلول ها بصورت زیر است:

Ò                                             N 1%

ÒO 26%

Ò-C 9%-

Ò H 63%

Òمینرال ها 0.7 % شامل (Ca-P-K-S-Na-Cl – Mg) : و

Òمواد کمیاب 0.01 % شاملFe-Cu-I-MO-Zn-Mn-Co-F-Cr-Se)  :)

Òکه در ترکیب کلی بدن بصورت زیر میباشند.

Òپروتئین        15-18%

Òچربی         15%

Òآب              60%

Òمینرال        7%

Ò 

Ò

چالش های مرتبط با داروهای پروتئینی

پایداری شیمیایی

داروهای پپتیدی ممکن است هیدرولیز شوند یا دچار اکسیداسیون گردند. همچنین راسمیزه شدن و حذف یا تغییر پیوند دی سولفیدی از جمله تغییراتی است که ممکن است این ساختار ها به خود ببینند.

هر یک از این تغییرات می‌تواند سبب کاهش اثربخشی شود.

·         ناحیه ی حاوی آسپاراتیک اسید در پروتئین ها 100 برابر سریعتر از سایر پیوند ها هیدرولیز می‌شود.

 

 

 

 

مکانیسم هیدرولیز باند آمیدی از ناحیه ی آسپاراتیک اسید:

می‌توان گفت، ماهیت و ساختار هر اسید آمینه و همچنین ساختار سه بعدی پروتئین در سرعت هیدرولیز آن اثر دارد.

ü      ناپایداری ها شیمیایی به واسطه ی آنزیم ها سبب کاهش نیمه عمر این دسته از ترکیبات می‌شود.

ü      یکی از راه های افزایش نیمه عمر داروهای پروتئینی یا پپتیدی ممانعت از عملکرد آنزیم‌ها با جایگزینی D-آمینواسید در ساختار است. (در صورتی که انانتومر اصلی آمینواسیدهایی که در بدن ساخته می‌شود L- آمینواسید است.)

نقش D-آمینو اسید

به علت قرارگیری D-آمینو اسید، ساختمان سه بعدی پروتئین تغییر کرده و بنابراین آنزیم های دگرده کننده نمی‌توانند موجب تغییر ساختار پروتئین شوند.

در حقیقت به علت پیوند های هیدروژنی و واندروالسی، پروتئین خاصیت آمفی پاتیسیته پیدا می‌کند و دارای دو بخش هیدروفوب و هیدروفیل است.

با وجود این بخش های هیدروفوب و هیدروفیل، پروتئین ساختار خاصی پیدا کرده که آنزیم های دگرده کننده راحت‌تر می‌توانند اثر خود را اعمال کنند. با تغییر L-آمینو اسید ها به D-آمینو اسید، خاصیت آمفی‌پاتیسیته به هم خورده و پپتید بی نظم می‌شود و آنزیم ها نمی‌توانند پروتئین را بشناسند و اثر خود را بگذارند.

اما همواره تغییر L-آمینواسید به D-آمینو اسید موجب مهار اثر آنزیم های دگرده کننده نمی شود؛ چون ممکن است این تغییر، اثر کمی در تغییر آمفی پاتیسیته پروتئین بگذارد.

نا پایداری به واسطه ی نور

·         پروتئین های حاوی اسید آمینه های تریپتوفان، تیروزین، فنیل آلانین و سیستئین مستعد ناپایداری به واسطه ی نور هستند.

در هورمون رشد وقتی اسیدآمینه ی تریپتوفان نور
near-UV را جذب می‌کند سبب ایجاد شکست پیوند در اسیدآمینه های مجاور می‌شود.

ناپایداری فیزیکی

ناپایداری فیزیکی شامل دناتوره شدن، جذب سطحی، تجمع‌ذرات به یکدیگر است.

دناتوره شدن به معنی شکست پیوند های غیر کووالانسی است که ساختار های دو و سه بعدی پروتئین را ایجاد می‌کنند. دما، pH، حلال های آلی میتوانند سبب دناتوره شدن شوند.

هورمون رشد نوترکیب انسانی در حضور ترکیبات فنولی (preservative) در پروسه‌ی لیوفیلیزه شدن، مستعد تجمع ذرات دارو به یکدیگر است.

جذب خوراکی

موانع متعددی وجود دارد که جذب خوراکی پپتید ها و پروتئین ها را بسیار سخت و تقریبا غیر ممکن می‌سازد.

▪        سایز (پپتید ها به علت سایز بزرگ جذب مناسبی ندارند.)

▪        از بین رفتن ساختار سه بعدی (در دستگاه گوارش و حین جذب ساختار آن ها از بین رفته و دیگر اثر بخشی مناسبی ندارند.)

▪        دگرده شدن در معده و دئودنوم توسط آنزیم های پروتئولیتیک (به آمینواسید ها تبدیل می شوند.)

افزایش جذب خوراکی:

سنتز پرودراگ پپتید های حلقوی: تشکیل پیوند های هیدروژنی درون ملکولی و کاهش قطبیت و جذب غیر فعال (از این طریق می‌توان جلوی فعالیت آنزیم های دگرده کننده را گرفت.)

ساختار پروتئین ها و انواع پروتئین ها و آلزایمر

پروتئین ها در چهار سطح طبقه بندی می شوند.

1) توالی اسید آمینه ای

2) ارتباط اسید آمینه های i , i+4 (صفحات چین دار بتا و مارپیچ آلفا) (ارتباط ساختمان اول با خودش)

3)ارتباط چند مارپیچ آلفا با یکدیگر و با صفحات چین دار بتا (ارتباط چند ساختمان دوم)

4) در صورت داشتن چند زنجیره پلی پپتیدی (ارتباط چند ساختمان سوم) 

هر سطح از این ساختمان ها پایه گذار سطح بعدی هستند و سطح n وابسته است به سطح های کوچکتر از n

ساختار اول

به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین‌ها پلیمرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند.

ساختار دوم

به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتنئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود:

ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین؛ مارپیچ آلفا به رنگ خاکستری و صفحه بتا به رنگ قرمز نمایش داده شده

مارپیچ آلفا ساده‌ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین‌هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راستگرد است که ساختار آن هر۵.۴ آنگستروم یکبار تکرار می‌شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۳.۶ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر ۱.۵ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می‌گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه‌ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می‌باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده‌است.

صفحه‌های بتا: ساختار صفحه‌های بتا، ساختار دوم بسیارکشیده و چین‌دار می‌باشد. یکی از تفاوت‌های مهم صفحه‌های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه‌هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته‌اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می‌گیرند بنابراین صفحه‌های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف‌پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین‌رشته‌ای که میان گروه‌های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می‌شوند، به صفحات بتا پایداری می‌بخشند و باعث می‌شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.

ACEs Inhibitors

ترکیباتی هستند که باعث مهار تبدیل آنژیوتانسین I به آنزیوتانسین II می­شوند.

 روند به این شکل است که کبد پپتیدی را ترشح می­کند به نام آنژیوتانسینوژن (۱۴ آمینواسیدی) و این پپتید تحت تاثیر آنزیم­هایی شکسته ­شده و به آنژیوتانسین I (۱۰ آمینواسیدی) تبدیل می­شود و آنژیوتانسین I توسط ACE شکسته­شده و آنژیوتانسین II (۸ آمینواسیدی) ساخته می­شود.

آنژیوتانسین II قوی­ترین آنزیم منقبض کننده عروق است. 

چگونگی انجام پیوند مغز استخوان

Mobilization: ابتدا در بین خواهر برادر و سپس در اقوام نزدیک به دنبال فردی که HLA سازگار با فرد گیرنده دارد، می‌گردند واگر فرد مناسبی پیدا نشد، در بانک اهدا کنندگان سلول های بنیادی کشور جست‌وجو می‌کنند (به شکل رایگان).
اگر باز هم در بین دهندگان ایرانی کسی پیدا نشد باید در سامانه BMWD جستجو صورت گیرد. (سامانه بین‌المللی دارای 30 میلیون نفر) بیشترین سازگاری را با کشورهای آمریکا، آلمان و اسرائیل داریم.
پس از این که یک فرد سازگار پیدا کردیم، اگر دهنده ایرانی باشد دو یا سه دوز GCSF (Granulocyte - colony stimulating factor) زیر جلدی تزریق می کنیم. GCSF در مغز استخوان رفته و سلول های بنیادی مغز استخوان را جدا کرده و به خون محیطی می آورد. دهنده حالت هایی شبیه آنفولانزا مثل تب و ... پیدا می‌کند. اگر ما به طور طبیعی یک الی دو درصد سلول بنیادی خون ساز در خون محیطی داریم این فرد 20 الی 30 درصد سلول بنیادی دارد.

حلالیت و پدیده توزیع

حلالیت گاز در مایع:

وقتی از حلالیت گاز در مایع صحبت میشود، نمیخواهیم که گاز حل شود، در واقع هدف اصلی پراکندهکردن گاز در مایع است بهصورتی که گاز به شکل گاز باقی بماند و تبدیل به مایع نشود، در این وضعیت بهدنبال interaction قوی بین گاز و مایع نیستیم زیرا برقراری این interaction قوی

باعث تبدیل گاز به مایع میشود و بعد از برداشتن فشار از روی محلول، گازی خارج نمیشود و این مطلوب ما نیست.

در این محلولها مانند آئروسول ها، اسپری ها و دیگر فرآوردههای دارویی استنشاقی و فرآوردههایغیردارویی مانند حشرهکشها و اسپریهای خوشبوکننده، حجم بیشتر متعلق به مایع است و فرمولاسیون نیز مایع میباشد و به علت اعمال فشار، شاید به نوعی گاز درون آن نیز به مایع

تبدیل شده است و مسئله مهم این است که بعد از برداشتن فشار، این مایع به گاز تبدیل شود و مانند یک پروپیلانت و حامل، ماده دارویی را نیز همراه خود خارج کند و به قسمت

هدف، مانند ریه یا پوست و... برساند. در این نوع محلولها گاز در مایع قرار گرفته است و ماهیت خود را حفظ کرده و در این مورد پدیده حلالیت مانند حل شدن شکر در آب - که

شکر به مایع تبدیل میشود- نمیباشد. بنابراین گاز را در مایع پراکنده میکنیم به شرطی که حلالیت گاز در مایع بالا نباشد و فقط پراکندگی آن بالا باشد.

. فشار: که با افزایش فشار حلالیت نیز افزایش پیدا میکند. )رابطه مستقیمبراساس قانون هنری(

2 . دما: که با افزایش دما، حلالیت کاهش مییابد. )رابطه عکس برای مثال در فصل گرما، با نوشیدن آب خنک احساس تازگی بیشتری داریم، زیرا در آب خنکتر با دمای کمتر، اکسیژن بیشتری حل شدهاست. همچنین، برای ماهیان، آب سردتر بهتر است زیرا دارای اکسیژن بیشتری میباشد.

تجزیه و دفع هم

1 ) هم مولکول بزرگی است و در اولین مرحله تجزیه هم، کمپلکس آنزیمی "هِ ماکسیژناز" با بازکردن حلقه بزرگ مولکول، آهن را از مرکز آن خارج

میکند و مولکول بیلیوردین )مولکول سبز رنگ( تشکیل میشود.

2 ) بلیوردین احیا میشود و به بیلیروبین )مولکول زرد رنگ و نامحلول در آب( تبدیل میشود. این ترکیب در بافتهای مختلف بدن خصوصا

بافتهایی که وظیفه لیز کردن RBC ها را دارند، تشکیل میشود. مانند: سیستم رتیکولوم اندوتلیال و تیموس.

3 ) آلبومین که یک ناقل عمومی است، بیلیروبین را از بافتها به کبد منتقل میکند. در سطح سلولهای کبد، گیرندههایی برای کمپلکس آلبومین

- بیلیروبین وجود دارد و بیلیروبین وارد سلول کبدی میشود.

4 ) کونژوگاسیون: در کبد به هر مولکول بیلیروبین، دوتا گلوکورونیک اسید بهوسیلهی کمپلکس آنزیمی "بیلیروبینگلوکورونیلترنسفراز" متصلشده

و بیلیروبیندیگلوکوروناید تولید میشود )گلوکورونیک اسید، فرم اکسیده گلوکز است و به علت دارا بودن بار منفی، به ترکیبات دیگر متصل

میشود و ترکیبات نامحلول را به حالت محلول در میآورد که درنهایت منجر به سمزدایی بدن میشود(.

5 ) بیلیروبین دیگلوکوروناید که ترکیبی محلول است، از کبد خارج میشود و در مسیر دفع قرار میگیرد. مسیر اصلی دفعی بیلیروبین از

طریق صفرا و نهایتا مدفوع است. 

۶ ) بیلیروبین در روده توسط باکتریهای رودهای به یوروبیلینوژن )محلول

در آب( تبدیل میشود.

7 ) بخشیاز یوروبیلینوژن به استرکوبیلین تبدیل میشود و از طریق مدفوع

دفع میشود و بخشی از آن بازجذب شده و توسط کلیه دفع میشود.

نکته: بیلیروبین به سه شکل کوژوگه، غیرکونژوگه و یوروبیلینوژن میتوانند

در خون وجود داشته باشند و با اندازهگیری آنها میتوان به اختلالات مسیر

دفعی پیبرد.

انواع آنتی ژن

چند نوع آنتی‌ژن، از لحاظ گروه‌های سازنده وجود دارد؛ پروتئینی، لیپیدی، نوکلئیک اسیدی و قندی.

T cell ها آنتی ژن های پپتیدی را می­شناسد.

1) آنتی ژن وابسته به تیموس: آنتی ژن باید پروتئینی باشد.

یعنی B cell بعدا برای پاسخ دهی به آنتی ژن به T cell نیاز دارد. (T cell به آنتی‌ژن‌های پروتئینی پاسخ می‌دهد.)

B cell ها به انواع آنتی ژن ها پاسخ می دهند اما برای Isotype switching و خاطره و Affinity maturation آنتی ژن باید پروتئینی باشد.

آنتی ژن های وابسته به تیموس Polyclonal activation ندارند.

آنتی ژن غیر پروتینی سلول خاطره نمی­دهد. سلول B زمانی memory می­دهد که کنارش T cell باشد (پس یعنی باید آنتی‌ژن پروتئینی باشد.)

ü      هر آنتی ژنی که توسط هم سلول های B و هم T شناسایی شود و باعث ایجاد خاطره شود وابسته به تیموس است.

v     برای تهیه واکسن های غیرپروتئینی از کانژوکیشن کردن آن با پروتئین استفاده می شود. (برای اثر بخشی بهتر آن)

Thymus-dependent ها بیشتر پروتئین‌های محلول اند.

Polyclonal activation ها باعث فعال شدن T independent می‌شوند. (مثل کپسول در باکتری)