فیزیولوژی و آناتومی :: بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان است. در این وب سایت،از مطالب علمی و پایه گرفته تا صنعت داروسازی بحث خواهد شد.

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان است. در این وب سایت،از مطالب علمی و پایه گرفته تا صنعت داروسازی بحث خواهد شد.

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان

امید است با ورود شما به این وب سایت،
دانش و آگاهی شما بازدیدکنند گرامی،
از دانش داروسازی بیشتر شود.

آخرین مطالب
آخرین نظرات

۸۷ مطلب با موضوع «فیزیولوژی و آناتومی» ثبت شده است

۲۹
بهمن

Ò1-شرکت در ساختمان غشاء
Ò2-به عنوان کانالهای نشتی
Ò3-به عنوان کانالهای دریچه دار (الکتریکی – شیمیایی – مکانیکی – کششی)
Ò4-به عنوان کانالهای حامل
Ò5-به عنوان آنزیم
Ò6-به عنوان عوامل ایمنی
Ò7-به عنوان پمپ
Ò8-به عنوان رسپتور
Ò
Òکانالهای نشتی (Leak Channel):

   -  فاقد دریچه بوده ودارای مجرای همواره باز است

      - برای هر یونی اختصاصی است و فقط اجازه عبور آن یون را می دهد

      

Ò
Òکانالهای دریچه دار:
ü وابسته به ولتاژ (الکتریکی):

     - وضعیت باز یا بسته بودن کانال به اختلاف پتانسیل دو سوی غشاء بستگی دارد

       - دریچه، حساس به تغییر ولتاژبوده وبر این اساس در دو وضعیت باز یا بسته قرار می گیرد

       - برای هر یونی اختصاصی است و فقط اجازه عبور آن یون را می دهد

 

Òغشاء دارای 10% قند نیز می باشد.
Òبه نظر بیوشیمیست ها غشاء دارای 40% چربی 50% پروتیین 10% قند می باشد.به نظر فیزیولوزیست ها چربی 45% پروتیین 55% و قند بصورت ترکیب با پروتیین و چربی بصوزت گلیکولیپید و گلیکو پروتیین است.
Òاعمال ترکیبات گلیکویی : شرکت در کلیکوکالیس  وسیستمهای ایمنی
Ò

 کربوهیدراتهای غشاء:

ü گلیکولیپید
ü گلیکوپروتئین

v گلیکوکالیکس:

     پوشش کربوهیدراتی سطح

    خارج سلولی

 نقش کربوهیدرات غشایی:

ü اتصال دو سلول به یکدیگر
üگیرنده برخی هورمونها مانند انسولین
üدخالت در واکنشهای ایمنی
üبخشیدن بار منفی به سطح خارج سلول و دفع اشیای منفی از سلول
ü

Òاینتگرینها: اتصال  غشای سلول به  فیبرونکتین و لامینین موجود در ماتریکس خارج سلولی

Òکادهرین ها: اتصال سلول به سلول و وابسته به یون کلسیم.

       گلیکوپروتئین بوده ودر سیناپسهای نورون-نورون فراوان است

Ò N-CAM: مشابه کادهرینها بوده ولی نیازی به کلسیم ندارند. اغلب در نورونها وجود دارد

Òسلکتین: گلیگوپروتئین غشای سلولهای اندوتلیالی اند (به خصوص در مویرگها) که سبب شناسایی قندهای سطح WBC و اتصال اولیه WBC به اندوتلیال می شوند.



  • محمد امین
۲۹
بهمن

سلول پدری + سلول مادری – سلول 2n کروموزومی

این سلول تقسیم شده و 12- 10*100- 75 سلول تولید می کند که در طول دوران جنینی رخ می دهد.

 این سلولها وارد ارگانوژنز شده به تدریج بخشهایی را در خودشان بوجود می آورند و تمایزها شروع می شوند. از جمله سلولهای عضلانی – استخوانی – عصب و ....

پس سلولها دارای بخش های مشترکات و موارد تمایز متعددی می شوند .


بیش از 100تریلیون سلول در بدن وجود دارد
گویچه های قرمزفراوانترین سلول بدن است :25 تریلیون25.000.000.000.000

وجود   شباهت  و  اختلاف  بین سلول ها

      تامین انرژی              سوخت اولیه

      دفع مواد زاید            ا عمال ویژه

      قابلیت تولید مثل       شکل سلولها




Òتامین انرژی:برای تامین انرژی در طبیعت از عمل سوختن استفاده میشود که نیازمند 3 عامل است اکسیژن- ماده سوختی و سیستم سوزاننده و تولید کننده انرژی
Òدر بدن ما هم همینطور است هر سلولی موظف به تولید انرژی برای خودش است پس باید....
Òنگاه به ارگانوژنز در همین رابطه....
Òحفظ محیط داخلی هموستاز: تنظیم اب- فشار خون-گرما- pH
Òفیدبک منفی: co2 بالا افزایش تنفس و کاهش ان- فشار خون
Òفید بک مثبت: بد: بدخیمی سرطانها خوب:زایمان- لخنه- پتانسیل عمل
Òفید فوروارد. تصمیم های پیش رس و پیش بینی کردن حرکات


Òترکیب کلی سلول ها بصورت زیر است:
Ò                                             N 1%
ÒO 26%
Ò-C 9%-
Ò H 63%
Òمینرال ها 0.7 % شامل (Ca-P-K-S-Na-Cl Mg) : و
Òمواد کمیاب 0.01 % شاملFe-Cu-I-MO-Zn-Mn-Co-F-Cr-Se)  :)
Òکه در ترکیب کلی بدن بصورت زیر میباشند.
Òپروتئین        15-18%
Òچربی         15%
Òآب              60%
Òمینرال        7%
Ò 
Ò
  • محمد امین
۲۷
بهمن

ساختار پروتئین ها و انواع پروتئین ها و آلزایمر


حجم: 495 کیلوبایت
توضیحات: فایل پروتئین ها و ساختار و انواع آن ها
  • محمد امین
۲۴
بهمن

 در مورد آگونیست های بتا گفته شد که وقتی استخلاف روی نیتروژن انتهایی، متیل یا هیدروژن باشد، ترکیب بر هر دو گیرنده آلفا و بتا موثر است.

ولی وقتی ایزوپروپیل یا t-Butyl(استخلاف بالکی بزرگ) باشد، فقط بر روی گیرنده های بتا موثر خواهد بود(β selective

چون hydrophobic pocket موجود در گیرنده بتا اجازه قرارگرفتن گروه های حجیم مانند ایزوپروپیل وt-butyl  را می‌دهد.

درصورتیکه این hydrophobic pocket در گیرنده آلفا وجود ندارد.

شروع مطالعات ترکیبات بتا آدرنرژیک از ترکیب isoproterenol بود.

ما برای آنتاگونیست به ترکیبی احتیاج داریم که دارایaffinity بر روی محل اتصال باشد ولی باعث فعال شدن post receptor mechanism نشود. (باعث conformational change induce نشود)

خیلی دقیق نمیتوان پیشبینی کرد که کدام گروه ها نقش القای تغییر conformational  دارند و کدام گروه ها سبب affinity و چسبیدن به محل اتصال میشوند.

نقش گروه فنیل یا هیدروکسیل چسبیدن به گیرنده بوده و نیتروژن مثبت conformational change induce را به عهده دارد.

یکی از اولین ایده هایی که مطرح شد این بود که برای ساخت آنتاگونیست بر روی نیتروژن کار کنند به طوریکه سبب القای تغییر کانفورماسیون نشود. (در صورتیکه که اگر روی فنیل و گروه های هیدروکسیل تغییر ایجاد کنیم ترکیب دیگر به محل اتصال affinity نخواهد داشت.)

  • محمد امین
۲۲
بهمن

هورمون رشد از قسمت قدامی هیپوفیز ترشح می‌شود و از آنجا که نیمه عمر کوتاهی دارد به کبد اثر گذاشته و در آنجا موجب تولید IGF-1 می شود. IGF-1 نیمه عمر بیشتری دارد و ادامه کارها با این هورمون است.

ترشح هورمون رشد تحت تاثیر دو عامل از هیپوتالاموس است.

GHRH که موجب افزایش ترشح هورمون رشد می شود و همچنین Somatostatin که ترشح هورمون رشد را کاهش می‌دهد.

GHRH

آنالوگ های هورمون آزاد کننده هورمون رشد(GHRH) somatoliberin یک هورمون پپتیدی شامل 44 آمینواسید بوده از هیپوتالاموس ترشح شده و بر هیپوفیز اثر گذاشته و موجب ترشح هورمون رشد می گردد.

Sermorelin به نام GRF 1-29 نیز معروف است. یک هورمون آزاد کننده هورمون رشد بوده و پلی پپتیدی دارای 29 آمینواسید می‌باشد. Sermorelin جهت تست ترشح هورمون رشد مورد استفاده قرار می گیرد. گاهی افراد به عنوان دوپینگ از این دارو استفاده می‌کنند.

تست ترشح هورمون رشد

 وقتی ترشح هورمون رشد در فردی پایین است و ما به دنبال منشا آن هستیم (هیپوفیز یا هیپوتالاموس)، هورمون Sermorelin را به فرد تزریق می­کنیم، اگر میزان ترشح هورمون رشد در فرد افزایش یابد، متوجه می­شویم هیپوفیز فرد سالم است و منشا نقص در جای دیگری است. از این دارو در تست دوپینگ استفاده می­ شود.

Growth hormone-releasing hormone باعث آزادشدن GH می­شود.

برای عضله­ سازی به دو عامل انسولین و هورمون رشد نیاز داریم؛
زیرا برای عضله­ سازی احتیاج به آمینواسید است.

نصف آمینواسید ها با GH و نصف دیگر با انسولین وارد سلول می‌شوند.

سوماتوتروپین 191 آمینواسید دارد و در ساختار آن دو باند دی‌سولفیدی دیده می شود.

به دو فرم طبیعی و نوترکیب وجود دارد که کاملا مشابه یکدیگر هستند. امروزه در بازار فقط فرم نوترکیب موجود است.

استفاده‌ها و کاربرد

·      کمبود هورمون رشد مانند بیماری dwarfism (کوتولگی) قبل از بسته شدن صفحات اپی­فیزی برای افزایش قد

سوماتوتروپین به دلایلی که گفته شد خاصیت آنابولیک دارد. در دوپینگ یا بیماری­هایی مانند ایدز که فرد کاشکتیک می­شود از سوماتوتروپین به عنوان آنابولیک استفاده می­شود.

استفاده­ی سوماتوتروپین توسط کمیته­ ی المپیک ممنوع شده است. توالی هورمون رشد و داروی سوماتوتروپین کاملا مشابه است؛ پس کمیته­ی دوپینگ چگونه تشخیص می­دهد فرد سوماتوتروپین مصرف کرده است یا خیر؟

غده­ی هیپوفیز علاوه بر ترشح هورمون رشد 22 کیلودالتونی، ایزوفرم 20 کیلیودالتونی نیز ترشح می­کند و همیشه مقدار آن ثابت (10% کل ترشح) است. سوماتوتروپین فقط شامل ایزوفرم 22کیلودالتونی است. وقتی فرد سوماتوتروپین مصرف می­کند، طی مکانیسم فیدبک منفی بر غده­ی هیپوفیز اثر گذاشته و مقدار هورمون رشد را به صورت اندوژن کاهش می­دهد.

بنابراین ترشح هر دو ایزوفرم کاهش می­یابد. پس از روی کاهش ایزوفرم 20 کیلودالتونی متوجه مصرف سوماتوتروپین می­شوند.

به جای آن در یک زمانی از Sermorelin استفاده کردند. زیرا مستقیم بر هیپوفیز اثر می­کند و هر دو فرم افزایش پیدا می­کند. اما برای آن هم یک تست تشخیصی وجود دارد. و الان از هیچکدام نمیتوان در ورزش استفاده کرد چرا که تست دوپینگ مثبت اعلام می‌شود.J

IGF-1

دارویی که از IGF-1 داریم مکاسرمین است.

مکاسرمین دو فرم نوترکیب و مکاسرمین رینفابات (ترکیب مکاسرمین و insulin-like growth factor binding protein-3 ) دارد.

کاربرد: کمبود IGF-1

این پروتئین نقش فارماکوکینتیکی دارد.

برای افزایش نیمه عمر دارو آن را به پروتئین­های حامل آن­ها باند می­کنیم. زیرا وقتی دارو به پروتئین باند می­شود، کلیه نمی­تواند آن را دفع کند.

سوماتواستاتین

باعث مهار ترشح هورمون رشد می­شود.

در آگرومگالی و ژیگانتیسم استفاده می­شود که در این بیماری‌ها ترشح هورمون رشد زیاد است و ما می‌خواهیم ترشح آن را مهار کنیم.

سوماتواستاتین یک ترکیب 14 آمینواسیدی است که نیمه عمر آن 3 تا 5 دقیقه است.

در آکرومگالی و ژیگانتیسم هورمون رشد مدام ترشح می­شود پس ما به یک ترکیب طولانی‌اثر تر (طولانی‌تر از 5-3 دقیقه) جهت مهار ترشح هورمون رشد احتیاج داریم.

زیرا از هورمون رشد، IGF-1 ساخته می­شود که نیمه عمر خیلی بالایی دارد. پس برای جلوگیری از فعالیت آن ترکیبی با نیمه عمر بسیار بالا تر از 5-3 دقیقه نیاز است.

پس به دنبال راهی برای افزایش نیمه عمر سوماتواستاتین هستیم.


  • محمد امین
۲۲
بهمن

پایداری شیمیایی

داروهای پپتیدی ممکن است هیدرولیز شوند یا دچار اکسیداسیون گردند. همچنین راسمیزه شدن و حذف یا تغییر پیوند دی سولفیدی از جمله تغییراتی است که ممکن است این ساختار ها به خود ببینند.

هر یک از این تغییرات می‌تواند سبب کاهش اثربخشی شود.

·         ناحیه ی حاوی آسپاراتیک اسید در پروتئین ها 100 برابر سریعتر از سایر پیوند ها هیدرولیز می‌شود.

 

 

 

 

مکانیسم هیدرولیز باند آمیدی از ناحیه ی آسپاراتیک اسید:

می‌توان گفت، ماهیت و ساختار هر اسید آمینه و همچنین ساختار سه بعدی پروتئین در سرعت هیدرولیز آن اثر دارد.

ü      ناپایداری ها شیمیایی به واسطه ی آنزیم ها سبب کاهش نیمه عمر این دسته از ترکیبات می‌شود.

ü      یکی از راه های افزایش نیمه عمر داروهای پروتئینی یا پپتیدی ممانعت از عملکرد آنزیم‌ها با جایگزینی D-آمینواسید در ساختار است. (در صورتی که انانتومر اصلی آمینواسیدهایی که در بدن ساخته می‌شود L- آمینواسید است.)

نقش D-آمینو اسید

به علت قرارگیری D-آمینو اسید، ساختمان سه بعدی پروتئین تغییر کرده و بنابراین آنزیم های دگرده کننده نمی‌توانند موجب تغییر ساختار پروتئین شوند.

در حقیقت به علت پیوند های هیدروژنی و واندروالسی، پروتئین خاصیت آمفی پاتیسیته پیدا می‌کند و دارای دو بخش هیدروفوب و هیدروفیل است.

با وجود این بخش های هیدروفوب و هیدروفیل، پروتئین ساختار خاصی پیدا کرده که آنزیم های دگرده کننده راحت‌تر می‌توانند اثر خود را اعمال کنند. با تغییر L-آمینو اسید ها به D-آمینو اسید، خاصیت آمفی‌پاتیسیته به هم خورده و پپتید بی نظم می‌شود و آنزیم ها نمی‌توانند پروتئین را بشناسند و اثر خود را بگذارند.

اما همواره تغییر L-آمینواسید به D-آمینو اسید موجب مهار اثر آنزیم های دگرده کننده نمی شود؛ چون ممکن است این تغییر، اثر کمی در تغییر آمفی پاتیسیته پروتئین بگذارد.

نا پایداری به واسطه ی نور

·         پروتئین های حاوی اسید آمینه های تریپتوفان، تیروزین، فنیل آلانین و سیستئین مستعد ناپایداری به واسطه ی نور هستند.

در هورمون رشد وقتی اسیدآمینه ی تریپتوفان نور
near-UV را جذب می‌کند سبب ایجاد شکست پیوند در اسیدآمینه های مجاور می‌شود.

ناپایداری فیزیکی

ناپایداری فیزیکی شامل دناتوره شدن، جذب سطحی، تجمع‌ذرات به یکدیگر است.

دناتوره شدن به معنی شکست پیوند های غیر کووالانسی است که ساختار های دو و سه بعدی پروتئین را ایجاد میکنند. دما، pH، حلال های آلی میتوانند سبب دناتوره شدن شوند.

هورمون رشد نوترکیب انسانی در حضور ترکیبات فنولی (preservative) در پروسه‌ی لیوفیلیزه شدن، مستعد تجمع ذرات دارو به یکدیگر است.

جذب خوراکی

موانع متعددی وجود دارد که جذب خوراکی پپتید ها و پروتئین ها را بسیار سخت و تقریبا غیر ممکن می‌سازد.

        سایز (پپتید ها به علت سایز بزرگ جذب مناسبی ندارند.)

        از بین رفتن ساختار سه بعدی (در دستگاه گوارش و حین جذب ساختار آن ها از بین رفته و دیگر اثر بخشی مناسبی ندارند.)

        دگرده شدن در معده و دئودنوم توسط آنزیم های پروتئولیتیک (به آمینواسید ها تبدیل می شوند.)

افزایش جذب خوراکی:

سنتز پرودراگ پپتید های حلقوی: تشکیل پیوند های هیدروژنی درون ملکولی و کاهش قطبیت و جذب غیر فعال (از این طریق می‌توان جلوی فعالیت آنزیم های دگرده کننده را گرفت.)


  • محمد امین
۲۱
بهمن

پروتئین ها در چهار سطح طبقه بندی می شوند.

1) توالی اسید آمینه ای

2) ارتباط اسید آمینه های i , i+4 (صفحات چین دار بتا و مارپیچ آلفا) (ارتباط ساختمان اول با خودش)

3)ارتباط چند مارپیچ آلفا با یکدیگر و با صفحات چین دار بتا (ارتباط چند ساختمان دوم)

4) در صورت داشتن چند زنجیره پلی پپتیدی (ارتباط چند ساختمان سوم) 

هر سطح از این ساختمان ها پایه گذار سطح بعدی هستند و سطح n وابسته است به سطح های کوچکتر از n


ساختار اول

به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین‌ها پلیمرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند.


ساختار دوم

به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتنئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود:

ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین؛ مارپیچ آلفا به رنگ خاکستری و صفحه بتا به رنگ قرمز نمایش داده شده

مارپیچ آلفا ساده‌ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین‌هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راستگرد است که ساختار آن هر۵.۴ آنگستروم یکبار تکرار می‌شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۳.۶ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر ۱.۵ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می‌گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه‌ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می‌باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده‌است.

صفحه‌های بتا: ساختار صفحه‌های بتا، ساختار دوم بسیارکشیده و چین‌دار می‌باشد. یکی از تفاوت‌های مهم صفحه‌های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه‌هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته‌اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می‌گیرند بنابراین صفحه‌های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف‌پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین‌رشته‌ای که میان گروه‌های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می‌شوند، به صفحات بتا پایداری می‌بخشند و باعث می‌شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.

  • محمد امین
۲۰
بهمن

آتروپین : (داروی انتخابی برای کولینرژیک اوراستیمولیشن)

آتروپین جزو داروهای مهم آنتی کولینرژیکی است که در درمان انتخابی ضربان قلب کمتر از 60 در دهلیز ها استفاده می شود. آتروپین در دوزهای کمتر از 0.5 میلی گرم اثرات کولینرژیکی دارد.

Electro convulsive therapy: برای بالا بردن ضربان قلب انجام می شود (0.6 میلی گرم اتروپین تجویز میشود).

در بحران های جدی کولینرژیک مثل طوفان کولینرژیکی ناشی از گاز اعصاب یا آفت کش های ارگانو فسفره( که به شکل برگشت ناپذیر انزیم کولین استراز را مهار میکنند ) از آتروپین استفاده می شود.

آتروپینایز : تجویز دوز های خیلی بالای اتروپین، 50 100 200 میلی گرم ... حتی تا 1 و 2 گرم.

Cholinergic Crisis ≠ Mysitinia Crisis

Mystinia crisis : سم مار کبرا، بوتولیسم و در کل فقر استیل کولین

آتروپین در گذشته در داروخانه ها حتی به صورت کپسول برای درمان بیماری های گوارشی مثل زخم ها استفاده می شد. این هم به آن دلیل بود که گاسترین و استیل کولین هردو باعث ترشح اسید معده می شوند، در نتیجه با تجویز آتروپین به عنوان یک داروی آنتی کولینرژیک ترشح کمتر می شود.

اما نکته ی اصلی این است که هیستامین باعث Amplify یا وسعت دادن به زخم می شود، در نتیجه بهتر است که H2 blocker‌ بدهیم مثل سایمتدین و رانیتیدین که عوارض کمتری هم نسبت به داروهای آنتی کولینرژیک دارند.

نکته:  آتروپین حرکات دودی و ترشح اسید معده را کم می کند.

 

  • محمد امین
۲۰
بهمن

در خانم ها دومین علت بی اختیاری ادرار محسوب می شود. یکی از دلایل OAB، Colinergic overstimulation می تواند باشد.

1. مغز فرد عادی میتواند نیاز به دستشویی را وتو بکند و به عضلات، دستور ممانعت دهد. اما در این بیماران، نیاز شدید و درواقع Urgency به دستشویی پدیدار می شود (Urinary Urgency or Incontinency  ).

نکته: مصرف متیل زانتین ها، کافئین، داروهای دیورتیک، استرس و ... هم می تواند  urinary urgency  به بار آورد.

2. Detrusor Muscle Hyperreflexia پیدا می کنند. این پدیده در مجاری ادرار، لگن، مثانه و لوله های جمع کننده ی ادرار که رسپتور های نیکوتینی و ماسکورینی و ادرنرژیکی زیادند اتفاق می افتد.

  • محمد امین
۲۰
بهمن

ترکیباتی هستند که باعث مهار تبدیل آنژیوتانسین I به آنزیوتانسین II می­شوند.

 روند به این شکل است که کبد پپتیدی را ترشح می­کند به نام آنژیوتانسینوژن (۱۴ آمینواسیدی) و این پپتید تحت تاثیر آنزیم­هایی شکسته ­شده و به آنژیوتانسین I (۱۰ آمینواسیدی) تبدیل می­شود و آنژیوتانسین I توسط ACE شکسته­شده و آنژیوتانسین II (۸ آمینواسیدی) ساخته می­شود.

آنژیوتانسین II قوی­ترین آنزیم منقبض کننده عروق است. 

  • محمد امین