راسمیزه شدن :: بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان است. در این وب سایت،از مطالب علمی و پایه گرفته تا صنعت داروسازی بحث خواهد شد.

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان است. در این وب سایت،از مطالب علمی و پایه گرفته تا صنعت داروسازی بحث خواهد شد.

بیولایف متنوع ترین و متفاوت ترین سایت داروسازی فارسی زبان در حهان

امید است با ورود شما به این وب سایت،
دانش و آگاهی شما بازدیدکنند گرامی،
از دانش داروسازی بیشتر شود.

آخرین مطالب
آخرین نظرات
  • ۴ آذر ۰۳، ۲۲:۰۹ - آرمان
    عالی

۱ مطلب با کلمه‌ی کلیدی «راسمیزه شدن» ثبت شده است

۲۲
بهمن

پایداری شیمیایی

داروهای پپتیدی ممکن است هیدرولیز شوند یا دچار اکسیداسیون گردند. همچنین راسمیزه شدن و حذف یا تغییر پیوند دی سولفیدی از جمله تغییراتی است که ممکن است این ساختار ها به خود ببینند.

هر یک از این تغییرات می‌تواند سبب کاهش اثربخشی شود.

·         ناحیه ی حاوی آسپاراتیک اسید در پروتئین ها 100 برابر سریعتر از سایر پیوند ها هیدرولیز می‌شود.

 

 

 

 

مکانیسم هیدرولیز باند آمیدی از ناحیه ی آسپاراتیک اسید:

می‌توان گفت، ماهیت و ساختار هر اسید آمینه و همچنین ساختار سه بعدی پروتئین در سرعت هیدرولیز آن اثر دارد.

ü      ناپایداری ها شیمیایی به واسطه ی آنزیم ها سبب کاهش نیمه عمر این دسته از ترکیبات می‌شود.

ü      یکی از راه های افزایش نیمه عمر داروهای پروتئینی یا پپتیدی ممانعت از عملکرد آنزیم‌ها با جایگزینی D-آمینواسید در ساختار است. (در صورتی که انانتومر اصلی آمینواسیدهایی که در بدن ساخته می‌شود L- آمینواسید است.)

نقش D-آمینو اسید

به علت قرارگیری D-آمینو اسید، ساختمان سه بعدی پروتئین تغییر کرده و بنابراین آنزیم های دگرده کننده نمی‌توانند موجب تغییر ساختار پروتئین شوند.

در حقیقت به علت پیوند های هیدروژنی و واندروالسی، پروتئین خاصیت آمفی پاتیسیته پیدا می‌کند و دارای دو بخش هیدروفوب و هیدروفیل است.

با وجود این بخش های هیدروفوب و هیدروفیل، پروتئین ساختار خاصی پیدا کرده که آنزیم های دگرده کننده راحت‌تر می‌توانند اثر خود را اعمال کنند. با تغییر L-آمینو اسید ها به D-آمینو اسید، خاصیت آمفی‌پاتیسیته به هم خورده و پپتید بی نظم می‌شود و آنزیم ها نمی‌توانند پروتئین را بشناسند و اثر خود را بگذارند.

اما همواره تغییر L-آمینواسید به D-آمینو اسید موجب مهار اثر آنزیم های دگرده کننده نمی شود؛ چون ممکن است این تغییر، اثر کمی در تغییر آمفی پاتیسیته پروتئین بگذارد.

نا پایداری به واسطه ی نور

·         پروتئین های حاوی اسید آمینه های تریپتوفان، تیروزین، فنیل آلانین و سیستئین مستعد ناپایداری به واسطه ی نور هستند.

در هورمون رشد وقتی اسیدآمینه ی تریپتوفان نور
near-UV را جذب می‌کند سبب ایجاد شکست پیوند در اسیدآمینه های مجاور می‌شود.

ناپایداری فیزیکی

ناپایداری فیزیکی شامل دناتوره شدن، جذب سطحی، تجمع‌ذرات به یکدیگر است.

دناتوره شدن به معنی شکست پیوند های غیر کووالانسی است که ساختار های دو و سه بعدی پروتئین را ایجاد میکنند. دما، pH، حلال های آلی میتوانند سبب دناتوره شدن شوند.

هورمون رشد نوترکیب انسانی در حضور ترکیبات فنولی (preservative) در پروسه‌ی لیوفیلیزه شدن، مستعد تجمع ذرات دارو به یکدیگر است.

جذب خوراکی

موانع متعددی وجود دارد که جذب خوراکی پپتید ها و پروتئین ها را بسیار سخت و تقریبا غیر ممکن می‌سازد.

        سایز (پپتید ها به علت سایز بزرگ جذب مناسبی ندارند.)

        از بین رفتن ساختار سه بعدی (در دستگاه گوارش و حین جذب ساختار آن ها از بین رفته و دیگر اثر بخشی مناسبی ندارند.)

        دگرده شدن در معده و دئودنوم توسط آنزیم های پروتئولیتیک (به آمینواسید ها تبدیل می شوند.)

افزایش جذب خوراکی:

سنتز پرودراگ پپتید های حلقوی: تشکیل پیوند های هیدروژنی درون ملکولی و کاهش قطبیت و جذب غیر فعال (از این طریق می‌توان جلوی فعالیت آنزیم های دگرده کننده را گرفت.)


  • محمد امین